Vypracovala: Mgr. Zuzana Szocsová


 

Charakteristika


Bielkoviny, alebo nazývame ich aj proteíny, sú prírodné makromolekulové látky, ktorých štruktúra je tvorená aminokyselinami, ktoré sú navzájom pospájané peptidovou väzbou (sú tvorené z viac ako 100 aminokyselinových zvyškov). Sú základnou stavebnou hmotou, ktorá sa nachádza vo všetkých bunkách živých organizmov. Bielkoviny tvoria 18% ľudského tela.

 

 

Pre porovnanie: Bielkoviny majú molekulovú hmotnosť vyššiu ako 10 000, na rozdiel od peptidov, ktoré majú molekulovú hmotnosť nižšiu ako 10 000.

Plnia rôzne funkcie v organizme:

 

  • Stavebnú – sú stavebnými látkami, napríklad keratín alebo kolagén. Bielkoviny sa podieľajú na stavbe kostí, svalov, vlasov, kože, nechtov a podobne. Sú súčasťou bunkových membrán.

 

  • Katalytickú – sú súčasťou enzýmov, ktoré katalyzujú v živých organizmoch biochemické reakcie.

 

  • Regulačnú – bielkoviny sú súčasťou hormónov

 

  • Obrannú – Imunita je závislá od prítomnosti bielkovín, pretože bielkoviny sú súčasťou protilátok

 

  • Transportnú – napríklad hemoglobín je bielkovinového pôvodu

 


Schopnosť tvoriť bielkoviny majú len rastliny, živočíchy ich prijímajú v potrave. V tráviacom trakte sú bielkoviny rozložené na aminokyseliny, z ktorých si organizmus vytvára svoje špecifické bielkoviny.

 

Príklady aminokyselín, ktoré tvoria proteíny:

 

 

glycín (Gly), alanín (Ala), valín (Val), leucín (Leu), izoleucín (Ile), fenylalanín (Phe), prolín (Pro), serín (Ser), treonín (Thr), cysteín (Cys), metionín (Met), tryptofán (Trp), tyrozín (Tyr), asparagín (Asn), glutamín (Gln), kyselina asparágová (Asp), kyselina glutámová (Glu), lyzín (Lys), arginín (Arg), histidín (His).

 


Zdroj: http://sk.wikipedia.org/wiki/Bielkovina

- 3D štruktúra myoglobínu



 

Štruktúra bielkovín


Čo sa týka štruktúry bielkovín rozlišujeme štyri hierarchické úrovne štruktúrnej organizácie bielkovín, a to:

 

Primárna štruktúra bielkovín



Primárna štruktúra udáva poradie – sekvenciu alebo postupnosť, aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci. Aminokyseliny v polypeptidovom reťazci sú pospájané peptidovou väzbou. Podmieňuje vlastnosti, biochemickú funkciu a celkovú štruktúru bielkovín. Peptidová väzba vzniká medzi - NH2 koncom jednej aminokyseliny a - COOH koncom druhej aminokyseliny. Pri reakcii sa odštepuje voda.


Zdroj: http://www.bio-che.szm.sk/bielkoviny2.htm

 

Peptidová väzba medzi aminokyselinami


 

Primárna štruktúra bielkovín je určená geneticky a je zakódovaná v DNA. Napríklad : Gly -Gly – Ala – Leu – Gly –

 

Zdroj: http://www.infovek.sk/predmety/biologia/diplomky/biologia_bunky/struktura_bielkovin.htm

 

- primárna štruktúra určená poradím - sekvenciou aminokyselín.


 

Sekundárna štruktúra bielkovín


 

Sekundárna štruktúra je daná geometrickým usporiadaním polypeptidového reťazca bez ohľadu na charakter bočných reťazcov. (Určuje geometrické usporiadanie bielkoviny) Sekundárna štruktúra je umožnená voľnou rotáciou okolo jednoduchých väzieb α uhlíkov v polypeptidovom reťazci a je stabilizovaná prítomnosťou vodíkových väzieb. Vodíková väzba vzniká medzi kyslíkom karbonylovej skupiny a vodíkom aminoskupiny peptidovej väzby.

 

Rozlišujeme dve základné sekundárne štruktúry:

 

  1. α – helix

Zdroj: http://www.bio-che.szm.sk/bielkoviny2.htm

 

- α-závitnica

 

Zdroj: http://www.infovek.sk/predmety/biologia/diplomky/biologia_bunky/struktura_bielkovin.htm

 

α – helix


Polypeptidový reťazec je usporiadaný do pravotočivej závitnice. Postranný reťazec je situovaný smerom von zo závitnice a závity sú stabilizované vodíkovými väzbami. Jeden závit závitnice obsahuje 3,6 aminokyselinových zvyškov.


  1. β – štruktúra (skladaný list)


Zdroj: http://www.bio-che.szm.sk/bielkoviny2.htm

 

- skladaný list


Zdroj: http://www.infovek.sk/predmety/biologia/diplomky/biologia_bunky/struktura_bielkovin.htm

 

 

β – štruktúra (skladaný list)

 

Toto usporiadanie polypeptidového reťazca pripomína poskladaný list papiera. Makromolekuly sú spojené pomocou vodíkových väzieb, postranné reťazce aminokyselín smerujú nad a pod rovinu skladaného listu. Usporiadanie môže byť paralelné alebo antiparalelné.

 

 

Terciárna štruktúra bielkovín

 

Terciárna štruktúra vyjadruje usporiadanie α – helixu a β- skladaného listu v priestore. Terciárna štruktúra je stabilizovaná hlavne disulfidovými väzbami, ale aj vodíkovými väzbami, van der Waalsovými silami a iónovými väzbami.

α – helix a β – skladaný list môžu nadobudnúť tvar:


  • globulárny – klbkovitý tvar

  • fibrilárny – vláknitý tvar


 

Kvartérna štruktúra bielkovín


Vyjadruje vzájomnú polohu viacerých polypeptidových reťazcov, tzv. podjednotiek, ktoré spolu nie sú spojené peptidovými väzbami a tvoria jednu funkčnú molekulu. Ako napríklad hemoglobín.


 

Zopakujte si:

  1. Čo sú bielkoviny?

  2. Popíšte primárnu štruktúru bielkovín.

  3. Popíšte terciárnu štruktúru bielkovín.

  4. Popíšte sekundárnu štruktúru bielkovín.


Použitá literatúra:

http://www.bio-che.szm.sk/bielkoviny2.htm

http://www.infovek.sk/predmety/biologia/diplomky/biologia_bunky/bielkoviny.htm

http://kekule.science.upjs.sk/chemia/distanc/20.html

http://sk.wikipedia.org/wiki/Bielkovina

http://www.infovek.sk/predmety/biologia/diplomky/biologia_bunky/struktura_bielkovin.htm