Enzýmy
- bielkoviny, kt. katalyzujú všetky reakcie prebiehajúce v živých organizmoch, nazývame ich aj biokatalyzátory
- rovnako ako ostatné katalyzátory urýchľujú priebeh biochemických reakcií znižovaním ich aktivačnej energie, ale neovplyvňujú rovnováhu
o jednozložkové – tvorí ich iba bielkovina
o dvojzložkové – tvorí ich komplex holoenzým zložený z apoenzýmu (bielk. zložka) a kofaktoru (nebielkovinová zložka)
- kofaktor:
1.) prosterická skupina – je s apoenzýmom pevne spojená kovalentnou väzbou
2.) koenzým – je s apoenzýmom pútaný slabo, často ide o deriváty vitamínov
Pri chemickej reakcii:
- sa substrát (východisková látka) viaže na tzv. aktívne miesto (časť apoenzýmu vytvorená určitým zoskupením AMK) → jeho tvar zodpovedá tvaru substrátu (substrát tak zapadne do aktívneho miesta ako kľúč do zámky) → vz. komplex enzým-substrát → uskutočňuje sa reakcia a z aktívneho miesta sa uvoľní produkt
Vlastnosti enzýmov:
1.) Substrátová špecifickosť – každý enzým obyčajne katalyzuje iba určitú reakciu určitého substrátu (východiskovej látky), za substrátovú špecifickosť zodpovedá apoenzým
2.) Špecifickosť účinku – určitý enzým katalyzuje iba jednu z mnohých možných premien substrátu
§ reakcie katalyzované enzýmami prebiehajú väčšinou iba do teploty 60°C
§ substrát sa na aktívne miesto viaže van der Waalsovými silami alebo vodíkovými väzbami alebo elektrostatickými silami
3.) Aktivita enzýmu – je daná rýchlosťou enzýmom katalyzovanej reakcie, kt. môže byť ovplyvnená:
§ koncentráciou substrátu – jej zvyšovaním sa zvyšuje rýchlosť reakcie, ale iba do
nasýtenia enzýmu substrátom
§ koncentráciou enzýmu – jej zvyšovaním sa zvyšuje rýchlosť reakcie, ale pri dostatočnom
množstve substrátu
§ teplotu – so zvyšujúcou teplotou rastie rýchlosť reakcie, ale iba v rozmedzí 10°C - 40°C
§ pH – väčšina enzýmov je účinných iba v určitom úzkom rozsahu pH
§ aktivátorom – látkou, kt. enzým aktivuje, zvyšuje jeho aktivitu
§ inhibítorom – látkou, kt. enzým inhibituje, znižuje jeho aktivitu
4.) Inhibítor – sa na enzým môže naviazať rôznymi spôsobmi, podľa toho rozlišujeme:
§ kompetitívna inhibícia – inhibítor sa podobá na substrát, s enzýmom súťaží o naviazanie
na aktívne miesto a zabraňuje vytvoreniu komplexu enzým-substrát
§ nekompetitívna inhibícia – inhibítor sa viaže mimo aktívneho miesta a zabraňuje tak
tvorbe produktu
§ alosterická inhibícia – inhibítor sa viaže na špeciálne miesto v molekule enzýmu (tzv.
alosterické miesto) a spôsobuje zmenu konformácie enzýmu i aktívneho
miesta a zabraňuje naviazaniu enzýmu na substrát